Pressemeddelelse
3.3.2023 15:32:09 CET | Aarhus Universitet Natural Sciences
I alle celler findes en lang række enzymer, der hver især fungerer som små maskiner, der udfører forskellige, specifikke opgaver og i coli-bakterier har man fundet et enzym, C-P lyase, der sætter bakterien i stand til at nedbryde meget stabile kemikalier. Ved at fryse oprensede prøver af dette enzym lynhurtigt er det lykkedes forskerne at fange den molekylære nøddeknækker i to forskellige tilstande, hvor den er henholdsvis åben og lukket. Resultaterne viser, at bakterien benytter energien fra ATP, der er cellens energibank, til både at åbne og lukke for nøddeknækkerens mekanisme.
“Det, vi har opdaget, er yderst spændende”, udtaler den tidligere ph.d.-studerende og hovedforfatter på arbejdet, Søren Kirk Amstrup, der nu arbejder som forsker ved Københavns Universitet, “fordi det viser, hvordan naturen formår at udnytte moduler fra andre systemer for at opnå nye funktioner. I dette tilfælde er to lignende, ATP-forbrugende moduler, som mest kendes fra andre typer af enzymer, blevet sat sammen for at kunne åbne og lukke for enzymet”.
Forskernes opdagelser viser, at når enzymet lukker sig sammen, så bliver de svært nedbrydelige kemikalier fanget inde i midten, hvor de nedbrydes. C-P lyase-enzymet er specifikt for en type stoffer kaldet fosfonater, der bl.a. benyttes som pesticider i landbruget (eks. RoundUp™️) og som antibiotika mod visse infektioner. På grund af deres høje stabilitet kan denne type stoffer fungere som en “kæp i hjulet” på andre enzymer, der så f.eks. stopper plantevækst af ukrudt eller bakterier under en infektion. Men efterfølgende kan de være svære at komme af med. ”Det er glædeligt at udforske systemer, som beskriver, hvordan det vi bruger i landbruget omsættes på ny”, siger Søren Amstrup, som selv kommer fra en familie med landbrug, hvor RoundUp™️ har været brugt flittigt.
“Det er utroligt fascinerende at få et indblik i mekanismen i sådan et enzym, der har eksisteret i milliarder af år i naturen, som vi er de første til at få lov at se”, siger professor Ditlev Egeskov Brodersen, der leder arbejdet med C-P lyase ved Aarhus Universitet. “Enzymet har været kendt i over 40 år, men mekanismen har været ukendt indtil nu”, fortsætter han. “Vi har arbejdet med det i 10 år og forstår stadig ikke alt, der sker, når nøddeknækkeren lukker i, men vi er godt på vej, og vi skal nok nå i mål”, afslutter han.
Resultaterne, der netop er publiceret i det anerkendte, internationale tidsskrift, Nature Communications, forventes at kunne bruges til at udvikle specielle bakteriestammer, der specifikt lever af at nedbryde de vanskelige stoffer og kan derfor potentielt få stor betydning for fremtidens brug af sprøjtegifte i landbruget.
Andre læser også
